日本分子科学研究所的研究人员使用红外纳米光谱成功观察了单个蛋白质的振动光谱。观察结果由~500个氨基酸残基组成，使用基于近场光学显微镜的先进测量技术。相比之下，这种方法对传统的红外光谱来说是一个挑战。
这项研究代表了超灵敏和超分辨率红外成像以及单分子振动光谱等技术创新的重大进步。
研究人员强调，红外光谱是一种常用的工具，用于通过振动光谱测量来分析材料的结构和化学成分。
近年来，由于纳米技术的快速发展，对超高灵敏度和超分辨率红外成像的需求不断增加。然而，该团队强调，他们的成就对该领域很重要，因为即使使用灵敏的红外显微光谱也无法测量单个蛋白质。
然而，红外纳米光谱使用限制在纳米尺度的光，可以促进对极小样品的详细分析。
首先，通过在金基底上分离单个蛋白质，即由称为F 1-ATPase的蛋白质复合物组成的亚基，研究人员在周围环境中进行了近红外光谱测量。
研究小组指出，这一研究里程碑可能导致单个蛋白质的局部结构组织的表征。
除了他们的观察之外，Nishida 等人。开发了新的理论框架。这描述了红外近场和蛋白质之间的纳米级相互作用。
利用该理论，研究人员成功地定量再现了他们观察到的实验振动光谱。
最终，这项研究的数据对未来生物分子的化学分析具有重要价值，为使用纳米级红外光谱的各种应用开辟了道路。
