由西田淳和熊谷隆领导的分子科学研究所的跨学科研究小组使用基于近场光学显微镜的复杂测量方法，成功观察了由大约500个氨基酸残基组成的单个蛋白质的振动光谱。
这一成就标志着超灵敏和超分辨率红外成像以及单分子振动光谱等技术进步向前迈出了重要一步。
由于红外光谱可以量化振动光谱，通常称为“分子指纹”，因此它经常用于各种材料的结构和化学研究。由于最近纳米技术的快速发展，对超高灵敏度和超分辨率红外成像的需求越来越大。
然而，检测微小样品或获得纳米尺度的空间分辨率超出了传统红外光谱的能力。例如，很难对单个蛋白质进行量化，因为极其灵敏的红外显微光谱需要超过一百万种蛋白质才能产生红外光谱。
这项新技术利用了仅限于纳米尺度的光，这使得可以详细分析非常小的样品，这是传统红外光谱法难以做到的。
研究人员使用金底物分离出一种蛋白质 - 称为F1-ATPase的蛋白质复合物的亚基 - 然后在自然环境中进行近场红外光谱研究。他们通过有效地获得单个蛋白质的红外振动光谱取得了重大进展，这可能有助于表征特定蛋白质的局部结构组织。
随着对膜蛋白和蛋白质复合物的过程和相互作用的深入了解，这些信息对于理解它们的复杂作用尤为重要。此外，还创建了一种新的理论框架，解释了蛋白质与红外近场之间的纳米级相互作用。
该小组能够使用该理论在统计学上复制他们看到的实验振动光谱。这些发现将为纳米级红外光谱的各种用途打开大门，包括生物分子和其他纳米材料的化学研究。
