激光网 1 月 11 消息，由分子科学研究所的Jun Nishida助理教授和Takashi Kumagai副教授领导的跨学科研究小组使用基于近场光学显微镜的先进测量技术，成功观察了由约500个氨基酸残基组成的单个蛋白质的振动光谱。这种方法利用限制在纳米尺度的光，可以对极小的样品进行详细分析，这在以前是传统红外光谱学所难以想象的。
该研究发布在《纳米快报》杂志上。
传统的红外光谱法已广泛用于各种材料的结构和化学分析，因为它可以测量振动光谱，通常被称为“分子指纹”。
这项新成就代表了超灵敏和超分辨率红外成像以及单分子振动光谱学等技术创新的重大进步。
近年来纳米技术的快速发展导致对超高灵敏度和超分辨率红外成像的需求不断增加。然而，传统的红外光谱在测量极小的样品或实现纳米级空间分辨率方面存在局限性。例如，即使是具有良好灵敏度的红外显微光谱，也需要超过一百万种蛋白质才能获得红外光谱，因此不可能只测量单个蛋白质。
在他们的研究中，研究小组分离出一种蛋白质，一个包含称为F的蛋白质复合物的亚基1-ATP酶，在金衬底上，并在周围环境中进行近场红外光谱测量。
他们成功地获得了单个蛋白质的红外振动光谱，代表了一项重大进展，可能导致表征单个蛋白质的局部结构组织。这些信息对于理解蛋白质复合物和膜蛋白的复杂功能尤为重要，可以更深入地了解它们的机制和相互作用。
此外，他们还开发了一种新的理论框架，描述了红外近场和蛋白质之间的纳米级相互作用。
基于该理论，该团队能够定量再现他们观察到的实验振动光谱。这些结果对于生物分子以及各种纳米材料的化学分析将是无价的，为纳米级红外光谱的一系列应用铺平了道路。
